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A etapa chave da formação do septo de divisão em bactérias é a polimerização da proteína FtsZ, a “tubulina procariótica”, em uma estrutura chamada anel Z. O anel Z é um elemento citoesquelético que serve de arcabouço para a formação de um complexo macromolecular contendo mais de dez proteínas, o complexo de divisão, cuja atividade leva a formação do novo septo. Nosso laboratório está interessado em identificar e caracterizar a função de novos componentes do complexo de divisão. Recentemente, utilizamos uma estratégia genética, associada à microscopia de fluorescência de proteínas fusionadas à GFP (\"green fluorescent protein\") para identificar um novo modulador da formação do anel Z que batizamos ZapA. ZapA é uma proteína de 85 aminoácidos que se localiza ao complexo de divisão, é capaz de promover a polimerização de FtsZ e assim exerce um efeito positivo na formação do anel Z. Neste momento estamos realizando estudos de mutagênese sítio dirigida para estabelecer quais aminoácidos são importantes para a função de ZapA. Estamos investigando também se ZapA estaria envolvida na coordenação da formação do septo com outros eventos do ciclo celular. Além dos estudos de ZapA, estamos realizando esforços para identificar novos moduladores da polimerização de FtsZ através de triagens genéticas e métodos bioquímicos.
A formação do septo é um processo essencial para a sobrevivência multiplicação da célula bacteriana. Assim, espera-se que a identificação e caracterização de novas proteínas de divisão, além de gerar conhecimento básico, também possa criar oportunidades para o desenvolvimento de novos antibióticos.
Referências Bibliográficas ( Arquivos dos artigos em formato pdf e Currículo Lattes estão nos links)
Gueiros-Filho, F. J. and Losick, R. M. (2002) A widely conserved bacterial cell
division protein that promotes assembly of the tubulin-like protein FtsZ. Genes
&Development 16:2544-56.
Margolin, W. (2003) Bacterial cell division: the fellowship of the ring. Curr.
Biol 13: R16-18.
Anderson,D. and Gueiros-Filho,F. (2004) In Vivo Assembly Dynamics of FtsZ Rings in Bacillus subtilis and Escherichia coli, and the Effects of FtsZ-Regulation Proteins. Journal Bacteriology, no prelo.
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